AmylazaAmylaza, Biomed, Biochemia
[ Pobierz całość w formacie PDF ]
©Mikołaj Gołuński Opracowaniezagadnieńdotematu„amylaza”naza- jęciazbiochemii InżynieriaBiomedyczna,MSIB,AGH semestr letni 2011/2012 Wszystko gdzie nie ma podanego źródła pochodzi z wikipedii. Z grubsza okazało się, że wystarczy artykuł o amylazie i enzymach, żeby znaleźć wszystkie informacje (z małymi wyjątkami). Wręcz odniosłem wrażenie, że końcówka została specjalnie przygotowana pod wikipedię… Spistreści maksymalna reakcji (V max )tałaMichaelia-Menten, liczba obrotówenymu....................................... 4 niekompetycyjna) ................................................................................................................................ 5 9.1. 9.2. 9.3. 9.4. Strona 1 z 5 Jedynie na wewntrzny użytek kierunku Inżynieria Biomedyczna, MSIB, AGH. ©Mikołaj Gołuński 1. C HARAKTERYSTYKA AMYLAZY – JEJ ROLA I DZIAŁANIE mylaajetenymemnależącymdogrupyhydrola(enymówkataliującychhydroliwią- ań)GłównymjejadaniemjetrokładkrobiorainnychpoliacharydówWytpujewlinie(amy- laalinowapreprowadającawtpnetrawieniewglowodanów)oraz w soku trzustkowym (amyla- za trzustkowa – rokładakrobilubglikogenwdwunatnicynamaltoluboligoacharydy) Wpryrodiewytpujątryrodajeamylayα, βiγcegouwierątwykrytojedynieamy- laαiγDiałanieamylaypoleganahydroliiewiąaniaα-(1-4)glikozydowego amylozy (wielocukier – jedenekładnikówkrobikładającyiwuproceniumerówglukoypołąconycheobą wiąaniemα-(1-4)glikoydowym)tworącmalto(dwucukierkładającyidwóchcątecekglu- kozy). mylaawytpujetakżewowocachwielurolinorawbożachpodcaichkiełkowaniaTo dikiniejdojrałeowocemająłodkimak(podcaichdojrewaniarokładakrobi) Wpremyleużywanajetmidyinnymidoprodukcjiłodu(główniewytwaranie piwa i whisky). 2. B UDOWA ENZYMÓW – POJĘCIA : KOFAKTOR , APOENZYM , HOLOENZYM , MIEJSCE AK- TYWNE EnymyątowielkocąteckowekataliatoryIchaktywnoćależyodtrukturycwartor- dowej(pretrennegoułożenia)Zwykleawierająregionktórybeporedniobiereudiałwkatali- iereakcjiwanymiejcemaktywnymmiejcapryłąceniacątekumożliwiającychenymowidia- łanie– koaktorówmiejcawiąaniadodatkowychmałychcątecektakichjakubtratyiprodukty reakcji. 2.1. Kofaktor Zwiąekchemicny(niebiałko)potrebnyenymowidokataliyreakcjichemicnychRaem z apoenymemtworąaktywnyenym(holoenym) Koaktoramimogąbyćwiąkinieorganicne(npcynkżelaomied)lubwiąkiorganicne (np. witaminy). Koaktorydielimyteżewgldunaiłpołąceniamidykoaktoremaenymemnako- enymy(łabowiąane)igrupyprotetycne(ilniewiąane) 2.2. Apoenzym Nieaktywnyenymwymagającypołąceniaikoaktoremabypryjąćwojąaktywnąor- m(jakSlowpokepotykającyShellderażebyewoluowaćwSlowbro)) 2.3. Holoenzym Enzym w swojej aktywnej, zdolnej do katalizy formie. 2.4. Miejsce aktywne Cćcąteckiktórajetbeporednioaangażowanawpreprowadeniereakcjichemicz- nejWenymachtanowijeparaminokwaówbdącychbliko siebie w przestrzeni. Strona 2 z 5 Jedynie na wewntrzny użytek kierunku Inżynieria Biomedyczna, MSIB, AGH. ©Mikołaj Gołuński 3. I ZOENZYMY I ICH ROLA W DIAGNOSTYCE KLINICZNEJ ( NP . ZAWAŁU SERCA ) Różneenymywytpującewobrbiejednegoorganimukataliującetamąreakcjale różniąceinienacnietrukturąorawłaciwociami Ioenymydiałają(achowo – ulegająekpreji)wróżnychtkankachorawróżnychtadiach rozwojowych. Ioenymywykorytujeiwdiagnotycemedycnejmidyinnymiprywcenymwykry- waniuawałuercaSłużydotegoenymLDH(dihydrogenaamlecanowa)którywytpujeworga- nimiewpiciuormach(dwiegłówniewercuretawmógunerkachwątrobieiminiach)We wcenymokreieawałuminiaercowegonacniewrataaktywnoćioenymówLDH1iLDH2 (tychnajdującychiwercu)Podwyżonaaktywnoćtychdwóchioenymówwytpujetakże przy hemolizie (nadmiernym rozpadzie krwinek czerwonych). IoenymytoowanebyłyteżjakomarkerygenetycneDalejijetoujewtymcelujako ybkieitaniemarkerydomniejwymagającychadań 4. W ŁAŚCIWOŚCI ENZYMÓW 4.1. Siłakatalityczna ymudoprypieaniareakcjiEnymymająbardodużąiłkatalitycnąpotraiącprypieyć reakcjokilkardówwielkociNpanhydraawglanowaktórakatalizuje przeniesienie dwutlenku wglatkanekdokrwiprypieatenproceo10 7 razy. 4.2. Specyficzność EnymywyklekataliujątylkowybranereakcjeużyciemkonkretnychubtratówTaką właciwoćnaywaidużąpecyicnociąOdpowiadaaniąktałtcąteckienymudotoowa- nygeometrycnieorapodwgldeminnychwłaciwoci(hydroobowoć/ilowoćelektrotatyka) do danego substratu. 5. Z ASADA DZIAŁANIA ( INACZEJ : DLACZEGO ENZYMY PRZYSPIESZAJĄ REAKCJE ?) PianegłowyObniżająenergiaktywacjireakcjiMożełabowiąaćubtratyktórenaj- dująciblikoiebieoranapowierchnienymułącąieobąmożepowodowaćmiankon- ormacjiubtratówprowadącdoreakcjimożebyćnapewnojecemultuminnychdrógkatalio- wania reakcji przez enzymy. wikipediiItniejącteryproceyobniżeniaenergiiaktywacji Tworenierodowikawktórymtanprejciowyjettabilny LikwidacjaniekorytnegooddiaływaniaerodowikiemZamiattegomamykorytne energetycnieoddiaływanie z centrum aktywnym. Utworeniealternatywnegolakuprejcia Utawienieubtratówraemwpoprawnejorientacji Strona 3 z 5 Jedynie na wewntrzny użytek kierunku Inżynieria Biomedyczna, MSIB, AGH. ©Mikołaj Gołuński 6. K LASYFIKACJA ENZYMÓW ( ZE WZGLĘDU NA CO JE DZIELIMY ? J AKIE GRUPY WYRÓŻ- NIAMY ?) 6.1. Ilośćpeptydówskładającychsięnaenzym: Jeden peptyd – enzym Wielepeptydów– enzym multimetryczny o Jednakowe peptydy – homomer o Różnepeptydy– heteromer 6.2. Aktywność Niekatywny – apoenym(aktywujeipopryłąceniukoaktora) Aktywny – holoenzym 6.3. Mechanizm reakcji katalizowanych Oksydoreduktazy – reakcja utleniania-redukcji Transferazy – przenoszenie grup funkcyjnych Hydrolazy – hydroliawiąań Liazy – rocinaniewiąańnainnejdrodeniżhydroliaalboredukcja Izomerazy – zmiana izomeracyjna Ligazy – łąceniecątecekwiąaniamikowalencyjnymi 7. P OJĘCIA CHARAKTERYSTYCZNE DLA MODELU M ICHAELISA -M ENTEN – SZYBKOŚĆ POCZĄTKOWA (V 0 ), SZYBKOŚĆ MAKSYMALNA REAKCJI (V MAX ), STAŁA M ICHAELISA - M ENTEN , LICZBA OBROTÓW ENZYMU GłówneałożeniemodeluMichaelia-Menten to dwuetapowy przebieg reakcji. Najpierw ubtratywiążąiodwracalnieenymemtworąckomplekenym-substrat (ES, czasem nazywany komplekemMichaelia)anatpniealboropadpowrotemnaenymiubtratalboajciereak- cjimidyubtratamiiuwolnienieproduktuZakładaiteżżeproduktniemożeprektałcići powrotemdoubtratów Sybkoćkataliywyrażaiworem gdzie V 0 toybkoćpocątkowaV max toybkoćmakymalnaStotżenieubtratuaK m totała Michaelisa-Menten. 7.1. Szybkość początkowa (V 0 ) Sybkoćachodeniareakcjiprypocątkowymtżeniuubtratów 7.2. Szybkość maksymalna reakcji (V max ) NajwikaybkoćjakąenymmożekataliowaćreakcjJelidalejbdiemywikać tżenieproduktówtoybkoćreakcjibdietała Strona 4 z 5 Jedynie na wewntrzny użytek kierunku Inżynieria Biomedyczna, MSIB, AGH. ©Mikołaj Gołuński 7.3. Stała Michaelisa-Menten Stżenieubtratupryktórymybkoćreakcjioiągapołowwojejmaksymalnej wartoci 7.4. liczba obrotów enzymu Iloćcątecekubtratuktóremogąotaćprektałconepreenymwciągujedneje- kundy. 8. E NZYMY ALLOSTERYCZNE Enzymy, któremieniająwojąkonformacjpodwpływemwiąaniaienzymu z efektorem allosterycznym(wiązkiempowodującymmiankonormacjienzymu – małomalaneajakijetkoń każdywidi) 9. R ODZAJE I ZASADA DZIAŁANIA INHIBITORÓW ( ODWRACALNE , NIEODWRACALNE , INHIBICJA KOMPETYCYJNA , NIEKOMPETYCYJNA ) Inhibicja polega na hamowaniu reakcjikataliypreróżnegorodajuinhibitory. 9.1. Odwracalna Pojakimcaieodwiąaniai inhibitorodpadaodenymuprywracając muaktywnoć 9.2. Nieodwracalna Natpuje reakcja enzymem z wytworeniem wiąań kowalencyjnych Trwaleuniecynniacąteckenymu 9.3. Kompetycyjna Inhibitoriubtratwpóławodni- cąomiejceaktywnewenymieGdy z enymemwiążeiinhibitorniedopuz- cadomiejcaaktywnegoubtratuawic uniemożliwiakatalireakcji 9.4. Niekompetycyjna Inhibitor wiąże i enymem w innym miejcu niż centrum aktywne powodując uniecynnienie enzymu. Nie konkurujeomiejceubtratemawic stżenieubtratuniemawpływunadzia- łanie tego inhibitora. Strona 5 z 5 Jedynie na wewntrzny użytek kierunku Inżynieria Biomedyczna, MSIB, AGH. [ Pobierz całość w formacie PDF ] |
Podobne
|